Немає товарів
Товар успішно додано в кошик
У вашому кошику 0 товарів У вашому кошику 1 товар
Це питання регулярно порушується на безлічі популярних ресурсів, присвячених бодібілдингу. Ряд джерел приписують неденатурованому білку протиракову, імуномодулюючу, антиоксидантну активність, поліпшення показників рівня цукру в крові та позитивний вплив на синтез білка в м'язах спортсмена [1,2,3], і звичайно ж, за всіма цими показниками "звичайний" денатурований протеїн показаний у гіршому світлі. Не дивно, що подібна інформація активно обговорюється на форумах [4,5], а виробники випускають спеціальні серії протеїну з відповідною позначкою на упаковці [6].
Наскільки обґрунтовані такі заяви? Давайте розумітися.
Білок, він же протеїн, він поліпептид – це ланцюжок з амінокислот, які з'єднані між собою пептидними зв'язками [7]. Це звана первинна структура білка.
Рис. 1 Первинна структура білка
Аполіпопротеїн С1, що бере участь в обміні холестерину, складається з 57 амінокислот [8], а ось титин, один з важливих білків м'язів людини, має довжину близько 35 000 амінокислот [9].
p align="justify"> Наступним рівнем організації білкової молекули є вторинна структура, яка стабілізована іншим типом зв'язків - водневими [7]. В рамках вторинної структури розглядаються зв'язки між прилеглими амінокислотами.
Рис. 2 Перехід від первинної до вторинної структури білка [10]
Коли ж необхідно розглянути спосіб укладання всієї білкової молекули, у тому числі зв'язку між відносно віддаленими амінокислотами, йдеться про третинну структуру. У підтримці такої структури задіяно кілька видів хімічних зв'язків – гідрофобні, водневі, електростатичні та ін. [11].
Рис. 3 Третинна структура білка. Овальбумін, один із білків курячого яйця [12]
Деякі протеїни є комплексом з кількох білкових ланцюгів (у разі іменованих субодиницями), які об'єднані разом у тому вигляді виконують свої функції. Для опису таких комплексів використовують поняття "четвертична структура білка". Прикладом такого комплексу є гемоглобін, який переносить кисень у крові та складається з 4 субодиниць 2 типів, по 2 субодиниці кожного типу.
Рис. 4 Четвертична структура гемоглобіну. 4 субодиниці виділені різними кольорами [7]
Протеїни стають функціональними лише після завершення формування тривимірної структури, коли всі необхідні хімічні зв'язки будуть встановлені та білок набуде свого характерного вигляду.
У строгому біохімічному сенсі денатурацією називають втрату білком своїх функціональних властивостей через порушення тривимірної структури. Денатурація не обов'язково означає повне розгортання до ланцюжка та прийняття невпорядкованої структури, існує безліч проміжних станів. Іноді критичне порушення буквально кількох зв'язків.
Рис. 5 Денатурація білка [14 із змінами]
Однак важливо помітити, що при денатурації не змінюється первинна структура білка, тобто пептидні зв'язки залишаються цілими і білок не розщеплюється на фрагменти. Зберігається довжина молекули, амінокислотний склад тощо.
Денатурація може статися під впливом високих температур, кислот, лугів і т.д. [7]. Класичним прикладом денатурації є зміна зовнішнього вигляду білкової частини курячого яйця після варіння, і очевидно, що така денатурація в домашніх умовах необоротна [13].
Однак у ряді випадків відновлення тривимірної структури протеїну все ж таки можливе, і цей процес називається ренатурацією. Властивість ренатурації використовують у багатьох лабораторних методиках роботи з білками.
Якщо ж первинна структура білка все ж таки порушена, то відбулася так звана деструкція [15].
Таким чином, денатурація означає лише зміну укладання білкової молекули у просторі.
Ок спортсмен випив протеїновий коктейль або з'їв шматок м'яса. Тепер розглянемо, що відбувається з білками з подібних продуктів у шлунково-кишковому тракті. Надходження їжі в шлунок стимулює секрецію гормону гастрину, який, у свою чергу, посилює секрецію соляної кислоти (HCl) та пепсиногену – попередника ферменту пепсину, який і розщеплюватиме білки з їжі [7]. Як бачимо, у шлунку утворилося кисле середовище (pH 1.0-2.5, такі значення відповідають дуже високій кислотності), а саме таке середовище є фактором, що сприяє денатурації білкової молекули.
Чи існують білки, які здатні вистояти під таким кислотним впливом? Так, є. Наприклад, деякі білки клітин самого шлунка [16]. Проте лактальбумін, казеїн, овальбумін та інші поширені білки з продуктів харчування до кислотостійких не відносяться і на них чекає денатурація. Власне, після денатурації пептидні зв'язки, заховані насамперед у глибинах тривимірної структури, стають доступними для атаки різними ферментами, які й зв'язуватимуть ці зв'язки. Серед таких ферментів вже згаданий пепсин із шлункового соку. Після такої обробки їжа надходить у тонкий кишечник, де розщеплення здійснюють вже інші ферменти – трипсин, хімотрипсин, карбоксипептидази, амінопептидази. Різниця між цими ферментами полягає у комбінаціях амінокислот, зв'язку між якими дані ферменти руйнують.
Тут же, в тонкому кишечнику йде всмоктування продуктів травлення. Це поодинокі амінокислоти або короткі пептиди (зазвичай довжиною 2-4 амінокислоти) [17,18,7].
Як бачимо, всмоктування цілісної великої білкової молекули, яка могла б виконувати імуномодулюючі та інші згадані на початку статті функції, не відбувається – білок розщеплюється на короткі фрагменти.
Деякі білки, наприклад, кератин (один з білків волосся і нігтів) все ж таки перетравлюються не повністю [7], проходять по кишечнику далі і залишають організм. Якогось особливого їхнього всмоктування теж немає.
Проте деяка різниця між травленням денатурованого та неденатурованого білка є. Так, на лабораторних тваринах було показано [19], що перетравлення сирого м'яса, порівняно з термічно обробленим, займало більше часу і вимагало більше ресурсів організму. Пояснюється ця відмінність саме денатурацією білка під впливом високої температури, наприклад, під час варіння.
Протеїни з лінійок спортивного харчування, такі як казеїн, сироватковий, яєчний протеїн та інші, швидше засвоюються організмом людини після обробки шляхом гідролізу [20, 21, 22]. Гідроліз включає і денатурацію, і деструкцію, тобто розщеплення білка більш короткі фрагменти, але деструкція вже за межі цієї статті.
Таким чином, існує залежність між ступенем обробки білка та швидкістю його засвоєння [23]. Неденатурований білок перетравлюватиметься довше. Однак досягти поступового всмоктування амінокислот і коротких пептидів можна набагато простіше - підібравши відповідний тип спортивного харчування. Так, сироватковий протеїн абсорбується відносно швидко, а казеїн – повільно [24]. При цьому організму не доведеться витрачати енергію на додаткову обробку харчового продукту. Ці ж ресурси можна направити на найважливіші цілі – побудова м'язів спортсмена.
Якісь обґрунтовані переваги неденатурованого протеїну для бодібілдера в сучасній науковій літературі не згадуються.
Разом з тим, денатурація протеїнів відбувається у рамках технологічних процесів виробництва спортивного харчування [25, 26] і, як бачимо, приносить користь для подальшого засвоєння спортсменом таких білків.
Підбиваючи підсумки, денатурація протеїну збільшує швидкість його розщеплення та економить енергію організму. Виходячи з цього, в бодібілдингу виразно вигідніше використовувати денатурований білок, що входить до складу звичних продуктів спортивного харчування. Асортимент таких товарів дуже широкий, а вартість нижча порівняно зі специфічними продуктами з неденатурованим білком.
Літературні джерела