Нет товаров
Товар добавлен в корзину
0 товаров в вашей корзине В вашей корзине 1 товар
Этот вопрос регулярно поднимается на множестве популярных ресурсов, посвященных бодибилдингу. Ряд источников приписывают неденатурированному белку противораковую, иммуномодулирующую, антиоксидантную активность, улучшение показателей уровня сахара в крови и позитивное влияние на синтез белка в мышцах спортсмена [1,2,3], и конечно же, по всем этим показателям "обычный" денатурированный протеин показан в худшем свете. Неудивительно, что подобная информация активно обсуждается на форумах [4,5], а производители выпускают специальные серии протеина с соответствующей пометкой на упаковке [6].
Насколько обоснованы такие заявления? Давайте разбираться.
Белок, он же протеин, он же полипептид – это цепочка из аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями [7]. Это так называемая первичная структура белка.
Рис. 1 Первичная структура белка
Аполипопротеин С1, участвующий в обмене холестерина, состоит из 57 аминокислот [8], а вот титин, один из важных белков мышц человека, имеет длину около 35 000 аминокислот [9].
Следующем уровнем организации белковой молекулы является вторичная структура, которая стабилизирована другим типом связей – водородными [7]. В рамках вторичной структуры рассматриваются связи между близлежащими аминокислотами.
Рис. 2 Переход от первичной к вторичной структуре белка [10]
Когда же необходимо рассмотреть способ укладки всей белковой молекулы, в том числе и связи между относительно удаленными аминокислотами, то речь идет о третичной структуре. В поддержании такой структуры задействовано несколько видов химических связей – гидрофобные, водородные, электростатические и т.д. [11].
Рис. 3 Третичная структура белка. Овальбумин, один из белков куриного яйца [12]
Некоторые протеины представляют собой комплекс из нескольких белковых цепей (в данном случае именуемых субъединицами), которые объединены вместе и в таком виде выполняют свои функции. Для описания таких комплексов используется понятие "четвертичная структура белка". Примером такого комплекса является гемоглобин, который переносит кислород в крови и состоит из 4 субъединиц 2 типов, по 2 субъединицы каждого типа.
Рис. 4 Четвертичная структура гемоглобина. 4 субъединицы выделены разными цветами [7]
Протеины становятся функциональными только после завершения формирования трехмерной структуры, когда все необходимые химические связи будут установлены и белок приобретет свой характерный вид.
В строгом биохимическом смысле денатурацией называют потерю белком своих функциональных свойств по причине нарушения трехмерной структуры. Денатурация не обязательно означает полное развертывание до цепочки и принятие неупорядоченной структуры, существует множество промежуточных состояний. Иногда критично нарушение буквально нескольких связей.
Рис. 5 Денатурация белка [14 с изменениями]
Однако важно заметить, что при денатурации не меняется первичная структура белка, то есть пептидные связи остаются целыми и сам белок не расщепляется на фрагменты. Сохраняется длина молекулы, аминокислотный состав и т.д.
Денатурация может произойти под воздействием высоких температур, кислот, щелочей и т.д. [7]. Классическим примером денатурации является изменение внешнего вида белковой части куриного яйца после варки, и очевидно, что такая денатурация в домашних условиях необратима [13].
Однако в ряде случаев восстановление трехмерной структуры протеина все же возможно, и этот процесс называется ренатурацией. Свойство ренатурации используется в многих лабораторных методиках работы с белками.
Если же первичная структура белка все же нарушена, то произошла так называемая деструкция [15].
Таким образом, денатурация означает лишь изменение укладки белковой молекулы в пространстве.
Ок, спортсмен выпил протеиновый коктейль или съел кусок мяса. Теперь рассмотрим что происходит с белками из подобных продуктов в желудочно-кишечном тракте. Поступление пищи в желудок стимулирует секрецию гормона гастрина, который, в свою очередь, усиливает секрецию соляной кислоты (HCl) и пепсиногена – предшественника фермента пепсина, который и будет расщеплять белки из пищи [7]. Как видим, в желудке образовалась кислая среда (pH 1.0-2.5, такие значения соответствуют очень высокой кислотности), а именно такая среда является фактором, способствующим денатурации белковой молекулы.
Существуют ли белки, способные выстоять под таким кислотным воздействием? Да, существуют. К примеру, это некоторые белки клеток самого желудка [16]. Однако лактальбумин, казеин, овальбумин и другие распространенные белки из продуктов питания к кислотоустойчивым не относятся и их ждет денатурация. Собственно, после денатурации пептидные связи, спрятанные прежде в глубинах трехмерной структуры, становятся доступны для атаки различными ферментами, которые и будут эти связи разрушать. Среди таких ферментов уже упомянутый пепсин из желудочного сока. После такой обработки пища поступает в тонкий кишечник, где расщепление осуществляют уже другие ферменты – трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы. Разница между этими ферментами состоит в комбинациях аминокислот, связи между которыми данные ферменты разрушают.
Здесь же, в тонком кишечнике, идет всасывание продуктов пищеварения. Это одиночные аминокислоты или короткие пептиды (обычно длиной 2-4 аминокислоты) [17,18,7].
Как видим, всасывания целостной большой белковой молекулы, которая могла бы выполнять иммуномодулирующие и другие упомянутые в начале статьи функции, не происходит – белок расщепляется на короткие фрагменты.
Некоторые белки, к примеру, кератин (один из белков волос и ногтей) все же перевариваются не полностью [7], проходят по кишечнику далее и покидают организм. Какого-то особого их всасывания тоже нет.
Однако некоторая разница между пищеварением денатурированного и неденатурированного белка есть. Так, на лабораторных животных было показано [19], что переваривание сырого мяса, по сравнению с термически обработанным, занимало больше времени и требовало больше ресурсов организма. Объясняется это различие как раз денатурацией белка под воздействием высокой температуры, к примеру, во время варки.
Протеины из линеек спортивного питания, такие как казеин, сывороточный, яичный протеин и другие, быстрее усваиваются организмом человека после обработки путем гидролиза [20, 21, 22]. Гидролиз включает в себя и денатурацию, и деструкцию, то есть расщепление белка на более короткие фрагменты, но деструкция уже выходит за рамки данной статьи.
Таким образом, существует зависимость между степенью обработки белка и скоростью его усвоения [23]. Неденатурированный белок будет перевариваться дольше. Однако добиться постепенного всасывания аминокислот и коротких пептидов можно гораздо проще – подобрав соответствующий тип спортивного питания. Так, сывороточный протеин абсорбируется относительно быстро, а казеин – медленно [24]. При этом организму не придется тратить энергию на дополнительную обработку пищевого продукта. Эти же ресурсы можно направить на более важные цели – построение мышц спортсмена.
Какие-либо обоснованные преимущества неденатурированного протеина для бодибилдера в современной научной литературе не упоминаются.
Вместе с тем, денатурация протеинов происходит в рамках технологических процессов производства спортивного питания [25, 26] и, как видим, приносит пользу для последующего усвоения спортсменом таких белков.
Подводя итоги, денатурация протеина увеличивает скорость его расщепления и экономит энергию организма. Исходя из этого, в бодибилдинге определенно выгоднее использовать денатурированный белок, входящий в состав привычных продуктов спортивного питания. Ассортимент таких товаров очень широк, а стоимость ниже, по сравнению с специфическими продуктами с неденатурированным белком.
Литературные источники